Die Denaturierung von Proteinen kann also durch Hitze stattfinden. Da die meisten Enzyme auch Proteine sind, gilt das auch für die Denaturierung von Enzymen. Bei der Denaturierung werden keine kovalenten (festen) Bindungen gespalten. Deshalb bleibt die Primärstruktur eines Proteins dabei unverändert. Ein Protein besteht aus Aminosäuren. Unter der Primärstruktur kannst du deshalb eine bestimmte Reihenfolge der Aminosäuren verstehen. Show direkt ins Video springen Primärstruktur eines ProteinsDas Protein kommt in unserem Körper aber nicht einfach als Aminosäure-Strang vor, sondern ist auf eine bestimmte Weise gefaltet. Das liegt daran, dass die korrekte Faltung meist den energetisch günstigsten Zustand darstellt. Das bedeutet, dass das Protein in der gefalteten Form am stabilsten ist. Proteine sind nur biologisch aktiv (also funktionieren nur), wenn sie korrekt gefaltet sind. Bei der Denaturierung von Proteinen wird die ursprüngliche Faltungsform zerstört. Deshalb funktionieren die Proteine dann nicht mehr. direkt ins Video springen Denaturierung von Proteinen und EnzymeAus diesem Grund kann es für dich gefährlich werden, wenn du über 40°C Fieber hast. Denn auch bei zu hohem Fieber denaturieren viele Enzyme und Proteine in deinem Körper. Wenn Enzyme und Proteine nicht mehr funktionieren, können viele Prozesse nicht mehr richtig ablaufen. Aber keine Sorge: die Proteine und Enzyme können wieder in ihre ursprüngliche Form zurückkehren, solange das hohe Fieber nicht länger als sechs Stunden anhält. Bei vielen Proteinen ist die Denaturierung reversibel (umkehrbar). Das liegt daran, dass das Protein in der gefalteten Form am stabilsten ist. Die korrekte Faltung kann also in der Renaturierung wieder hergestellt werden. Wenn aber zu viel von der Proteinstruktur zerstört wurde, ist die Proteindenaturierung irreversibel (nicht mehr umkehrbar). Extreme pH-Werte denaturieren ein Protein, weil unter diesen Bedingungen Ladungsveränderungen auftreten, die die Faltung des Proteins beeinträchtigen. Die Hitzedenaturierung und die Denaturierung durch extreme pH-Werte hängen zusammen: je stärker der pH-Wert der Lösung vom optimalen pH-Wert für ein Protein abweicht, desto sensibler reagiert das Protein auf Temperaturerhöhung. Für jedes Protein existiert ein optimaler pH-Wert, an dem dieses Protein seine maximale Aktivität in Lösung aufweist. Dieser pH-Wert entspricht oft dem pH der natürlichen Umgebung des Proteins. Das bedeutet allerdings nicht, dass ein Protein bei diesem pH-Wert auch seine größte Löslichkeit besitzt! Der Zusammenhang zwischen der Löslichkeit und der Aktivität eines ProteinsDie meisten Proteine haben bei pH-Werten über ihrem isoelektrischen Punkt (IEP) eine negative Nettoladung. Wenn der pH-Wert dem IEP des Proteins entspricht, ist die Nettoladung gleich Null. Die gegenseitige Abstoßung der Moleküle untereinander ist minimal am IEP, und die Proteine tendieren zur Aggregation. Selbst für Proteine, die an ihren IEP noch in Lösung bleiben, erreicht die Löslichkeit bei diesem pH-Wert ein Minimum. Die Aktivität eines Proteins hängt von anderen Faktoren ab. Einige Proteine besitzen säurelabile Gruppen und selbst relativ schwach saure Bedingungen führen schon zu einem Verlust der Aktivität. Bei extrem niedrigen oder hohen pH-Werten kann eine hohe Ladungsdichte die irreversible Denaturierung des Proteins verursachen. Stark saure Bedingungen (mit Temperaturerhöhung) führen zur Deaminierung von Glutamin- und Asparagin-Resten bis hin zur vollständigen Hydrolyse des Proteins. Auch bei hohen pH-Werten kommt es zu einer Reihe von chemischen Modifikationen, die häufig die Cystein-Reste eines Proteins betreffen. Hohe pH-Werte und Temperaturen führen zu einer alkalischen Hydrolyse von Proteinen. Proteine sind biologische Makromoleküle, die im Körper wichtige lebensnotwendige Vorgänge ermöglichen. Die Funktion von Proteinen hängt sowohl von deren Aminosäurensequenz, als auch ihrer räumlichen Struktur ab. Wird letztere verändert, spricht man von Denaturierung. SCHWIERIGKEIT:Schülerexperiment - einfach GERÄTEReagenzglasständer, 2x 400 mL Becherglas, Reagenzgläser, Pasteurpipetten, Trichter, Küchenpapier, Stativmaterial, Bunsenbrenner, Reagenzglasklemme, 3x Erlenmeyerkolben 25 mL CHEMIKALIEN
DURCHFÜHRUNGEin Ei wird aufgeschlagen und der Dotter vom Eiweiß getrennt. Letzteres wird im Becherglas mit dest. Wasser auf 300 mL verdünnt und über etwas Küchenpapier in einem Trichter filtriert. Die Lösung wird auf 6 Reagenzgläser aufgeteilt. Mit einer Pasteurpipette werden dann gesättigte Kupfersulfat Lösung, konz. Salzsäure, konz. Natronlauge und Ethanol hinzugetropft. Das fünfte Reagenzglas wird im Brenner vorsichtig erhitzt. Das schlagartig ausfallende Eiweiß verursacht dabei gerne Siedeverzüge (Achtung!) . Alternativ kann ein 80°C heißes Wasserbad verwendet werden. Das letzte Reagenzglas bleibt unverändert und dient als Vergleich. ENTSORGUNGKupfersulfat wird als Schermetallabfall entsorgt, der Inhalt der übrigen Reagenzgläser kann dem Abwasser zugeführt werden. ERKLÄRUNGBei Kupfersulfat, Ethanol und Salzsäure tritt ein Niederschlag auf. Dies ist auf die Denaturierung der Proteine zurückzuführen. Diese Reaktion kann reversibel sein, ist aber meistens – so auch in diesen Beispielen – irreversibel. Dieses Experiment zeigt sehr schön, warum Schermetalle giftig sind, mit Ethanol desinfiziert werden kann oder Verätzungen mit Salzsäure zu vermeiden sind. Auch Hitze zerstört die räumliche Struktur der Proteine. Natronlauge führt zu keinem Niederschlag. Das liegt daran, dass Natronlauge die Peptidbindungen hydrolysiert und das Protein auf diese Weise gespalten wird. So können z.B. Haare aufgelöst werden, weshalb Natriumhydroxid in Rohrreinigern Anwendung findet. VIDEOLITERATUR
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Warum können Hitze und Säure Lösungen Proteine denaturieren?
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